background image

Dr. Basim Al-Ka'abi 

Blood Physiology 

Third Lecture 

 

 

 

 

 

 

Lecture Name: The Hemoglobin and Iron 

Lecturer Name: Dr. Basim A. Al-Ka'abi 

Department: Medical Physiology 

Stage: First Stage Medical Students 

 

Lecture Objectives: 

By the end of this lecture the students should be able to know the following: 

  Definition and function of hemoglobin. 

  The structure of hemoglobin and its constituents. 

  Synthesis, catabolism and reaction of hemoglobin. 

  Iron and its various stages of metabolism. 

 

References: 

Barrett, K et al. (2018). Ganong's Review of Medical Physiology. Twenty-

sixth edition. USA. 

Guyton,  A  and  Hall,  J  (2015).  Text  Book  of  Medical  Physiology. 

Thirteenth edition. Philadelphia, USA. 

 

 

 

 

 

 

 


background image

Dr. Basim Al-Ka'abi 

Blood Physiology 

Third Lecture 

 

The hemoglobin 

-Hemoglobin  is  the  iron-containing  pigment  of  the  red  blood  cells  that 

function to carry oxygen from the lungs to the tissues. 

-It  is  synthesized  in  the  bone  marrow  by  nucleated  precursors  of  the 

erythrocytes, since approximately 65% of Hb synthesis occurs during the 

nucleated  stages  of  RBC  maturation  and  35%  occurs  during  the 

reticulocytes stage. 

-Hemoglobin is the main  constituent of RBCs, which comprises 95% of 

the RBC’s dry weight. 

-Normal blood has about 16 g/dl of Hb in adult men and about 14 g/dl in 

adult women. 

 

Hemoglobin structure 

-It is a globular molecule made up of four subunits, each subunit contains 

a heme conjugated to a polypeptide (globin).  

 

Heme structure 

-Heme  is  an  iron-containing  porphyrin,  and  the  porphyrin  contains  four 

pyrrole-like rings linked by four methane bridges in an alternating double 

bond ring system. 

 

Globin structure 

-The globin is consisted of two pairs of polypeptides, one pair containing 

one type of polypeptide and the second pair contain another type.                                                                           

-Normal adult human Hb (HbA) consists of two alpha chains and two beta 

chains, thus HbA is designated as α

2

β

2

.                              

-Not all the Hb in the blood of normal adults is HbA. About 2.5% of the 

Hb is HbA

2

, in which beta chains are replaced by delta chains (α

2

δ

2

).        


background image

Dr. Basim Al-Ka'abi 

Blood Physiology 

Third Lecture 

 

-While the blood of the fetus normally contains fetal Hb (HbF) which is 

normally replaced by adult Hb soon after birth. It is consisted of two alpha 

chains and two gamma chains (α

2

γ

2

). 

-Normal adult RBC contains 92-95% HbA, 2-3% HbA

2

 and 1-2% HbF.                                                                       

 

Hemoglobin synthesis 

-Normal hemoglobin production is dependent on three processes 

1.  Adequate iron delivery and supply. 

2.  Adequate synthesis of protoporphyrins (the precursor of heme).   

3.  Adequate globin synthesis. 

 

The globin synthesis 

-Globin chain synthesis occurs on  RBC-specific cytoplasmic  ribosomes, 

which are initiated from the inheritance of various structural genes. Each 

gene results in the formation of a specific polypeptide chain. 

-The RBC contains four alpha genes, two beta genes, two delta genes and 

four gamma genes.                                                    

-The  resulting  gene  products  formed  are  called  alpha,  beta,  delta  and 

gamma chains.           

-All  normal  adult  Hb  are  formed  as  tetramers  consisting  of  two  alpha 

chains plus two non-alpha globin chains.  

 

Catabolism of hemoglobin 

-When old RBCs are destroyed in the reticulo-endothelial system, the Hb 

is first split into globin and heme.                                                 

-The heme ring is opened to give a straight chain of four pyrrole nuclei, 

that is the substrate from which bile pigments are formed.                        

-The iron from the heme is re-used for Hb synthesis. 

-The globin is either recycled, destroyed or metabolized in the liver. 


background image

Dr. Basim Al-Ka'abi 

Blood Physiology 

Third Lecture 

 

Reaction of hemoglobin 

-Hemoglobin binds oxygen to form oxyhemoglobin, and the O

2

 is attached 

to the ferrous iron (Fe

+2

) in the heme.                                                                         

-The  affinity  of  Hb  for  O

2

  is  affected  by  pH,  temperature  and  the 

concentration  of  the  2,3  diphosphoglycerate  (2,3  DPG),  since  2,3  DPG 

compete with O

2

 for binding to Hb.           

-When blood is exposed to various drugs and other oxidizing agents, the 

Fe

+2

  is  converted to  ferric  atom  (Fe

+3

)  forming  met-hemoglobin or  sulf-

hemoglobin. These abnormal forms of Hb are unable to transport oxygen. 

-Carbon monoxide (CO) reacts with Hb to form carboxy hemoglobin. The 

affinity of Hb for CO is 30 times much greater than its affinity for O

2

 

Iron metabolism 

-Iron  metabolism  involves  absorption,  transport,  utilization,  storage  and 

excretion. 

-The tissues of a 70 kg adult male contain between 3-4 g of iron, which is 

distributed in various compartments.  

-Seventy percent of the iron in the body is in Hb, 3% in myoglobin and the 

remainder is in ferritin. 

-Normal  plasma  iron  level  is  about  130  µg/dl  in  men  and  110  µg/dl  in 

women. 

 

Absorption 

-Iron  is  absorbed in  all  parts of  the  small  intestine, but absorbed  almost 

entirely in the upper part of the small intestine, mainly in the duodenum. 

-In general, an acidic condition or low pH favors iron absorption, whereas 

neutral and alkaline pH decrease iron absorption. 

-The best sources of dietary iron are liver, red meat,  egg yolk  and dried 

fruits. 


background image

Dr. Basim Al-Ka'abi 

Blood Physiology 

Third Lecture 

 

Transport 

-Iron  is  absorbed  from  the  intestinal  tract  or  is  released  by  hemoglobin 

catabolism. 

-Iron is transported from the mucosal cells to the blood in the ferrous state, 

where it is converted to the ferric state by serum ferroxidases.  

-It is then incorporated into specific iron transport protein, the transferrin, 

that one molecule of transferrin can bind two molecules of ferric iron. 

-Transferrin releases iron to erythroblasts and reticulocytes by attachment 

to specific receptors on the cell membrane which is then followed by the 

reduction of the ferric iron to the ferrous iron again.           

 

Utilization 

-Iron within the cell is found in the mitochondria. 

-The  mitochondrial  iron  is  incorporated  rapidly  into  protoporphyrin  to 

form heme. 

 

Storage 

-Iron is stored in the tissues in two forms: as a soluble form called ferritin 

and as an insoluble form called hemosiderin. 

-Ferritin is found in all tissues and in high concentration in liver, spleen 

and bone marrow. 

-About 70% of the storage iron is present as ferritin and the remainder as 

hemosiderin. 

 

Requirement 

-The  average  daily  loss  of  iron  in  urine,  feces  and  sweat  is  1-2  mg  and 

although the normal  diet contains about 15 mg  of  iron, only 1-2  mg  are 

absorbed, since the average quantity of iron derived from the diet each day 

must at least equal that lost from the body. 


background image

Dr. Basim Al-Ka'abi 

Blood Physiology 

Third Lecture 

 

-In  menstruating  women,  the  average  blood  loss  is  60-80  ml/month, 

representing approximately 30-40 mg of iron lost per month; an additional 

1 to 1.5 mg of iron daily is therefore needed to maintain iron balance. 

-Pregnancy creates an iron requirement of about 700 mg (fetus, placenta, 

blood loss and lactation), so during pregnancy, iron absorption increases 

up to 20%. 




رفعت المحاضرة من قبل: علي الشبري
المشاهدات: لقد قام 3 أعضاء و 118 زائراً بقراءة هذه المحاضرة








تسجيل دخول

أو
عبر الحساب الاعتيادي
الرجاء كتابة البريد الالكتروني بشكل صحيح
الرجاء كتابة كلمة المرور
لست عضواً في موقع محاضراتي؟
اضغط هنا للتسجيل